Реферат на тему: Белки

У вас нет времени на реферат или вам не удаётся написать реферат? Напишите мне в whatsapp — согласуем сроки и я вам помогу!

В статье «Как научиться правильно писать реферат», я написала о правилах и советах написания лучших рефератов, прочитайте пожалуйста.

Собрала для вас похожие темы рефератов, посмотрите, почитайте:

1. Реферат на тему: Золотое кольцо России
2. Реферат на тему: Наркомания
3. Реферат на тему: Крещение Руси
4. Реферат на тему: Значение физической культуры и спорта в жизни человека

Введение

Белки — сложные высокомолекулярные природные вещества, состоящие из аминокислот. Белки состоят из 20 различных аминокислот, из различных комбинаций которых получаются самые разнообразные белки. В человеческом организме до 100 000 белков.

Молекула белка состоит из углерода, водорода, азота, серы и кислорода. Некоторые белки образуют комплексы с другими молекулами, содержащими железо, фосфор, цинк и медь.

Белки имеют высокую молекулярную массу: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000, для сравнения: молекулярная масса алкоголя — 46, уксусная кислота — 60, бензол — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки состоят из α аминокислот. Существует в основном 20 типов α-аминокислот, хотя более 170 из них обнаружены в клетках и тканях.

Люди и другие животные выделяются в организме:

• Заменяемые аминокислоты — могут образовываться;
• незаменимые аминокислоты — не могут образовываться.

Необходимые аминокислоты попадают в организм с пищей. Растения образуют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава различают белки:

• полный — содержит все аминокислоты;
• недостаточный — содержат только определенные аминокислоты.

Белки просты и сложны:

• простые содержат только аминокислоты;
• Комплекс — содержит неаминокислотный компонент (ортопедическую группу) в дополнение к аминокислотам. Состоит из металлов (металлопротеинов), углеводов (гликопротеинов), липидов (липопротеинов) и нуклеиновых кислот (нуклеопротеинов).

Вы можете видеть разницу в аминокислотах:

1. Карбоксильная группа (-UN),
2. Аминогруппа (-NH2),
3. радикал или R-группа (остальная часть молекулы), которые отличаются различными типами аминокислот.

В зависимости от аминогрупп проводится различие между аминогруппой и карбоксильной группой:

• нейтральные аминокислоты, содержащие карбоксильную группу и аминогруппу.
• основные аминокислоты, которые содержат более одной аминогруппы
• кислые аминокислоты, содержащие более одной карбоксильной группы.

По этой причине аминокислоты проявляют амфотерические свойства.

Классификация белков по их структуре

В зависимости от структуры выделяются группы белков:

• белки, структура которых очень регулярна, образуют полимерные соединения.
• Шаровидные белки имеют сферическую форму и растворимы в воде.
• Мембранные белки — имеют перекрывающиеся домены клеточных мембран, но их части выступают из мембраны в межклеточную среду и цитоплазму клетки.

Проводится различие между простыми и сложными белками:

• простые содержат только полипептидные цепи,
• комплекс содержит дополнительные неаминокислотные группы. Они разделены в соответствии с химической природой групп протезов:
• Гликопротеины, включая углеводы;
• Липопротеины включают липиды;
• Ионы металлов принадлежат к металлопротеинам;
• Нуклеопротеины включают ДНК или РНК;
• Фосфопротеины включают части фосфорной кислоты;
• Хромопротеины включают в себя остатки краски различной химической природы.

Белковая структура

Молекулы белков похожи на линейные полимеры. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, с более высокой степенью полимеризации — белками, но эта классификация очень условна.

Пептидные связи в белке образуются в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты.

Существует 4 уровня структурной организации белков:

• первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи
• Важными особенностями первичной структуры являются стабильные комбинации аминокислотных остатков, которые имеют специфическую функцию.
• вторичная структура — локальное расположение части полипептидной цепи, уравновешенной водородными связями

Основные типы вторичной белковой структуры:

• α-спирали — это плотные обмотки вокруг продольной оси молекулы.
• β листы (фальцованные слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей.
• π спирали и другие.

Третичная структура является пространственной формой полипептидной цепи. Она состоит из частей вторичной структуры, которые сбалансированы различными типами взаимодействий, но основную роль играет гидрофобия.

4. четвертичная структура (субъединица, домен) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в структуре одного белкового комплекса (рис. 4). Молекулы белков с четвертичной структурой синтезируются отдельно на рибосомах и только затем образуют общую супрамолекулярную структуру. В структуре такого белка могут быть идентичные и разные полипептидные цепи. При уравновешивании четвертичной формы взаимодействия различаются так же, как и в третичной структуре. Супермолекулярные комплексы могут содержать десятки белковых молекул.

Функции белков в организме

Белки являются важными компонентами всех живых организмов, они участвуют в жизнедеятельности клетки.

Поскольку один и тот же белок может выполнять несколько функций, классификация белков по ним достаточно условна.

Ферменты — это белки, которые катализируют различные реакции. Они способствуют расщеплению сложных молекул (катаболизм), их образованию (анаболизм) и т.д. Активным центром является та часть белка, которая отвечает за связывание субстрата.

Они назначают 6 классов ферментов:

• CF 1: Оксидоредуктазы активируют окислительно-восстановительную реакцию;
• КФ 2: Трансферы активируют перенос химических групп с одной молекулы подложки на другую;
• IF 3: Гидролазы активизируют гидролиз химических связей
• CFC 4: Лиаза активирует разрушение химических связей без гидролиза, образуя двойную связь в одном из продуктов;
• FF 5: Изомеразы активируют структурные или геометрические преобразования в молекуле подложки;
• CF 6: Лигазы активизируют образование химических связей между подложками путем гидролиза фосфатной связи АТФ или трифосфата.

Структурная функция

Структурные белки отвечают за форму клеток и органов. Многие из них филаментированы: например, сферические, растворимые мономеры актина и тубулина после полимеризации образуют длинные нити скелета клетки. Коллаген и эластин являются основными компонентами межклеточного вещества в соединительной ткани (например, хряща), в то время как кератин образует волосы, ногти, птичьи перья и некоторые мидии.

Функция безопасности

Белки имеют следующие защитные функции:

• Физическая защита тела. В основном это белки со структурной функцией.
• Химическая защита заключается в комбинации токсинов с белками, т.е. в детоксикации.
• Иммунная защита — белки реагируют на повреждения и нападения патогенных микроорганизмов.

Регулирующая функция

Все клеточные реакции контролируются белками, они регулируют клеточное продвижение по клеточному циклу, трансляцию, транскрипцию, сплайсинг, активность других белков и т.д. Эта функция белка проявляется ферментативной активностью (например, белковая киназа) или специфическим связыванием с другими молекулами.

Это способность молекул передавать сигналы между клетками, тканями, органами и организмами. Часто эта функция сочетается с регуляторной функцией, так как многие внутриклеточные контрольные белки также отвечают за передачу сигнала.

Эта функция проявляется через белки, гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Белки, участвующие в транспорте, имеют высокое сродство (предпочтение) к субстрату, когда его большая часть присутствует, и легко освобождаются, когда его мало.

Некоторые мембранные белки транспортируют небольшие молекулы через клеточную мембрану и тем самым изменяют их проницаемость. Белковые каналы состоят из внутренних пор, заполненных водой, которые облегчают транспортировку веществ через мембрану.

В качестве белков в семенах растений (например, в 7S и 11S глобулинах) и яйцах животных могут храниться энергия и другие вещества. Определенные белки являются источником аминокислот.

Рецепторы белка могут находиться в цитоплазме и в клеточной мембране. Когда вещество действует на определенную часть белка, его конформация изменяется, в том числе конформация другой части молекулы, и сигнал передается на другие клеточные компоненты.

Моторные белки отвечают за движение тела. К ним относятся локомоция, движение клеток внутри тела (например, движение лейкоцитов, похожих на амёбу), движение ресниц и жгутиков, а также направленный и активный внутриклеточный транспорт.

Выводы

Все белки являются полипептидами, но не все полипептиды являются белками.

Каждый белок имеет свою специфическую структуру.

Функции белков в организме многообразны.

Список литературы

1. Гараев С.Н., Редкозубова Г.М., Постоляти Г.М., аминокислоты в живом организме. Кишинёв, 2004. 552 с.
2. Кнорре Д.Г., Годовикова Т.С., Мизина С.Д., Федорова О.С. Биоорганическая химия. Новосибирск, 2014. 487 с.
3. Кузьмичева Л.В., Борщенко Р.В., Новожилова О.С. Биологическая химия (короткие лекции). Саранск, 2013. 154 с.
4. Кухта Б. К., Т. С. Морозкина, Е. И. Олецкий, А. Таганович. D. Биологическая химия. М.: Бином, 2003. 688 с.
5. Щербак И.Г. Биологическая химия. Санкт-Петербург: Издательский дом Санкт-Петербургского государственного медицинского университета, 2004. 480 с.